BIOQUIMICA I

Aula de 17/08/09

PROTEÍNAS – São compostos por sequências de aminoácidos. São divididos em:

- Aminoácidos essenciais – São aqueles que o organismo não conseguem sintetizar, mas é requerido para seu funcionamento. São adquiridos apenas pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: arginina, fenilalanina, isoleu

cina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina.

- Aminoácidos não essenciais – São aqueles que o organismo tem a informação para sintetizar. São eles: alanina, asparagina, cisteína, glicina, glutamina, histidina, prolina, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico.

- O organismo possui 20 tipos de aminoácidos.

A albumina é a proteína responsável por manter a pressão oncótica.* Albumina é uma proteína do sangue.

Pressão oncótica- É a pressão gerada pelas proteínas no plasma sanguíneo. A diferença entre a pressão osmótica exercida pelas proteínas plasmáticas (pressão osmótica coloidal) no plasma sanguíneo e a pressão exercida pelas proteínas fluidas no tecido é chamada de pressão oncótica.

70% da função oncótica e responsabilidade da albumina.

Ascite - É o acumulo de líquido na cavidade abdominal ( vulgo barriga d'água.). A ascite acontece quando o organismo apresenta deficiência de albumina. Ocorre o acumulo de líquido no local.

Aminoácidos

Estrutura :

C= Carbono ( 4 migrações)

COO = Carboxila

R = residual ou cadeia lateral

+HN = Amino

³

*Entre os aminoácidos, o que muda, é a cadeia residual.

Ex:

- São divididos em:

2 aminoácidos: Dipeptídeo

3 aminoácidos: Tripeptídeo

4 a 10 aminoácidos: Oligopeptídeo

10 a 100 aminoácidos: Polipeptídeo

mais de 100 aminoácidos: Proteína

Quando se une 2 aminoácidos, o último a entrar na cadeia não sobre alteração nominal. ( C- terminal).

Se tiver INA, ANO, ICO, ATO na terminação, será substituido por IL.

Ex.: Valina, Alanina e Glicina = Vanil, Alanil e Glicina.

Asparto, Arginina e Glicina = Aspartil, Agil e Glicina.

Ligação Peptídica – É a união que ocorre no grupamento carboxila e no grupamento amina do outro aminoácdo, com liberação de uma molécula de água.

Ex:

Quanto ao radical

A classificação quanto ao radical pode ser feita em:

Aminoácidos apolares: Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais hidrófobos. Alanina:CH3- CH (NH2) – COOH Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina:CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio. Glicina: H- CH (NH2) – COOH Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com grupo carboxílico. São hidrófilos. Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos básicos:' Apresentam radicais com o grupo amino. São hidrófilos Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)- COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH

pH- pH é o simbolo para 'potencial hidrogeniônico'. Ela indica a acidez, neutralidade ou alcalinidade de uma solução líquida.

PH : ácido → 0_______________________14 ← alcalino

7-> pH neutro

No sangue, a taxa normal de pH é 7,4.

Plasma – Parte líquida do sangue.

Pressão hidrostática – Pressão que o coração exerce para bombear o sangue.

Funções da proteína:

→ Auxilia o controle do pH do sangue (equilíbrio ácido-base);

→ A albumina tem uma importante função de transporte de elementos;

→ Também tem função de defesa, como anti-corpos;

→ As imunoglobulinas são anti-corpos;

→ Função nutricional;

→Proteínas, juntamente com carboidratos e lipídios formam as macromoléculas indispensáveis à vida;

→Função de coagulação;

→ Função estrutural. Dão sustentação para o organismo;

→ Função de contração;

→Função enzimática( catalisadores biológicos);

→ Função hormonal. ( insulina, ACTH, glucagon- hormônio proteico)

Classificação das proteínas:

→ Simples- Proteína constituída exclusivamente por aminoácidos. ( todas proteínas plasmáticas) Ex: Albumina, globulina, fibrina, etc.

→ Compostas ou conjugadas – São aquelas que possuem na sua estrutura compostos diferentes de aminoácidos, ou seja, não são formadas exclusivamente por eles. Ex; Glicoproteínas, hemoglobina, etc.

Grupamento prostético de uma proteína – É o composto que faz parte da estrutura de uma proteína que não é aminoácido.

Aula de 24/08/09

Estrutura das proteínas

-> Primárias: Refere-se a sequência de resíduos de aminoácidos.

-> Secundárias: Refere-se aos arranjos estáveis dos resíduos de aminoácidos.(alfa-helice ou beta-folha)

-> Terciária: Descreve todos os aspectos do dobramento hidimensional de um polipeptídio. Possui uma estrutura emaranhada.

-> Quaternária: Ocorre quando uma proteína possui duas ou mais cadeias peptídicas. Possui mais de 2 estruturas juntas.

-> A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína se torna inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado " desnaturação", podendo ser provocado por altas temperaturas, alteração de pH e outros fatores ( solventes orgânicos, ácidos ou bases fortes, detergentes e metais pesados, como mercúrio e chumbo.)

=> Só podem ser desnaturadas as estruturas secundárias e terciárias.

Desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundárias e terciárias de uma proteína.

Uma proteína difere da outra:

-> Pelo número de aminoácidos;

-> Pela sequência dos aminoácidos;

-> Pelo formato da molécula.

Classificação das proteínas:

Proteínas simples: Albumina e globulinas. ( constituidas apenas por aminoácidos.)

Proteína composta, conjugadas ou heteroproteinas.

Proteinas conjugadas Grupo Proteico Exemplo

Cromoproteína Pigmento Hemoglobina

Fosfoproteína Ácido fofórico Caseína (leite)

Glicoproteína Carboidrato Mucina (muco)

Lipoproteína Lipídio Encontrada na membrana celular Nucleoproteína Ácido nucleico Ribonucleoproteína e desoxirribonucleoproteína

Enzimas

Conceito/Definição

Enzima é uma proteína com atividade catalítica. Funcionam como acelaradores. Todas as reações químicas são catalisadas pelas enzimas.

Importância da Enzima - Unidades fundamentais do metabolismo celular.

|-> Conjunto de reações químicas que se processam na célula com objetico de produzir ATP.

*ATP- Adenozina Trifosfato

Nos mamíferos, as enzimas não possuem núcleo.

Nomenclatura- Nome recomendado- Sufixo "ASE". Acrescenta o sufixo "ase" no nome da enzima.

ex: Urase (uréia), Glicosidase (Glicose), Amilase (Amido)

Nome usual- (apelidos) - Tripsina, Pepsina, Ptialina. São mais usadas nas enzimas digestivas.

ex: Amilase salivar. (Ptialina)

Nome sistemático- Mais complexo, dando informações precisas sobre a função que elas desempenham.

Sçao classificadas em 6 classes:

1- Oxidorredutores- Enzimas que catalisam reações de tranferência de elétrons (reações de óxido-redução). São as desidrogenases e oxidases.

2- Transferases- Enzimas que catalisam reações de tranferência de grupos contendo carbono (C), nitrogênio (N) e fósforo (P). São as quinases e transaminases.

Quinases- tranferência de fosfato.

Transaminases- catalisam a tranferência de radical amina.

3- Hidrolases- Enzimas que catalisam reações de hidrolises adicionando água. São as peptídicas ( ou proteases, amidases)

4- Liases- São enzimas que catalisam reações de quebra ou clivagem de compostos que contenham carbono ligados ao carbono (C-C) e certas ligações carbono e nitrogênio (C-N). ex: dehidratase e descarboxilares.

5- Isomerases- Catalisam reações de interconversão entre isômeros opticos ou geométricos. ex. Epimerases. ( Glicose pode virar frutose e depois voltar ao seu estade normal)

6- Ligases- Catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre as custas de energia. (ATP)

ADP- Adenosina disfosfato

ENZIMA- São proteínas que apresentam uma determinada estrutura moleculas, expondo o seu sítio ativo (espécie de fenda na qual o sbstrato se encaixa). O substratoapós se ligar ao sítio ativo da enzima, forma o denominado complexo ES ( enzima-substrato) o qual diminui a energia de ativaçãonecessária para que a reação ocorra, acelarando o processo de conversão do substrato em produto.

OBS: Em função da formação do complexo ES, podemos perceber que a enzimas possuem especificidades para uma unica susbstância ou composto ou ainda para umgrupo de compostos.

E+S -> ES-> E+P